سرین = serine

serine protease = سرین پروتئاز

free glycerol = گلیسرین آزاد 

 - سرین برای سنتز فسفولیپیدهای دیواره های سلولی حیاتی است.

  توالی و نسبت اسیدهای آمینه دو دسته کلی کراتین را تولید می کند. کراتین نرم که در سلول های اپیتلیال یافت می شوند کراتین سخت (hard) که در مو یافت می شود. در رشته های کراتین اپیتلیال، نواحی سر و دم (head & tail) رشته پروتئینی غنی از اسید آمینه گلیسین و سرین می باشد؛ محتوای پرولین پایینی دارند و دنباله های آن فاقد اسید آمینه سیستئین می باشد.

 4. اتصال های اتری از جمله برهمکنش های دیگری که بین دو زنجیره مجاور محتمل می باشد اتصالات اتری بین اسیدآمینه هایی مانند سرین، ترئونین و تیروزین است. این پل های عرضی در مقایسه با سایر اتصالات ذکرشده از قدرت کمتری برخوردار می باشند. وجود اتصالات ذکرشده سبب می گردد تا رشته های پپتیدی کراتین، با توجه به محتوای اسید آمینه، سبب ایجاد پل های عرضی گردد تا رشته های بسیار باریکی که حاوی چند رشته (بر حسب نوع کراتین) پپتیدی موازی یکدیگر است تشکیل گردد. از جمله مدل های ارائه شده برای ساختار این رشته ها وجود خمیدگی (α-helical) در این رشته ها است که طول هر خمیدگی بین 3 تا 7 اسید آمینه را دربر می گیرد. یک رشته تابیده شده فوق در مرکز و شش رشته تابیده شده در اطراف، ساختاری شبیه به کابل را به خود می گیرد که در مجموع از چندین رشته پپتیدی تشکیل شده است. باید توجه داشت که علاوه بر شکل ذکر شده، نوع دیگری از شکل فضایی کراتین نیز وجود دارد که با توجه به محتوای اسید آمینه فاقد توان ایجاد پل های عرضی شدید می باشند. همین امر سبب می گردد تا در بررسی ساختار این ماده، بخش های غیرمتبلور و بی شکل (amorph) نیز دیده شود. بی تردید این حالت از کراتین در مقایسه با نوع آلفا – هلیکال، استحکام کمتری دارد. در این حالت، کراتین به صورت صفحاتی دیده می شود (β-sheat) که همین امر از استحکام این پلیمر می کاهد.